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En el hombre es responsable de la hipersensibilidad anafiláctica, y juega un papel beneficioso en las infecciones parasitarias.
inmunoglobulina G
immunoglobulin G
Inmunología
Proteína plasmática que comprende cerca del 85% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura básica de cuatro cadenas, dos cadenas pesadas gamma y dos cadenas ligeras kappa o lambda por molécula. Su peso molecular es de 154 kD y su vida media es de aproximadamente 23 días (la mayor de todas las inmunoglobulinas circulantes). La inmunoglobulina G es el principal anticuerpo responsable de la respuesta inmunitaria secundaria; presenta una elevada capacidad de unión al antígeno, fija complemento, estimula la quimiotaxis y actúa como una opsonina para facilitar la fagocitosis. Es la única inmunoglobulina capaz de atravesar la barrera placentaria.
inmunoglobulina M
immunoglobulin M
Inmunología
Proteína plasmática que comprende el 5-10% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura pentamérica compuesta por cinco monómeros (formado cada uno de ellos por cuatro cadenas), unidos por puentes disulfuro y por la cadena J. De este modo, presenta diez sitios teóricos de unión al antígeno, que, en realidad, suelen reducirse a cinco. Su peso molecular total es de 900 kD. Dado su gran tamaño, se encuentra confinada en el espacio intravascular. Es la inmunoglobulina más eficiente en la fijación de complemento, pudiendo activar la vía clásica con un único pentamero. En su forma monomérica se encuentra, junto a la IgD, en la membrana de los linfocitos B, sirviendo como receptor para el antígeno. Es particularmente importante en la inmunidad contra antígenos polisacáridos bacterianos.
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